Jaký je proces syntézy bílkovin?

Proces syntézy proteinů probíhá ve dvou hlavních krocích řízených enzymy uvnitř buňky. Nejprve se kyselina deoxyribonukleová (DNA) transkribuje na ribonukleovou kyselinu (RNA) enzymovou RNA polymerázou. Za druhé, RNA je v buňce přeložena do molekuly proteinu ribozomy. Transkripce DNA a translace RNA jsou klíčovými kroky v centrálním procesu biosyntézy proteinů.

Transkripce je prvním krokem v procesu a je obvykle iniciována různými signalizačními molekulami v jádře buňky. Za prvé, enzym DNA helicase rozpojuje dvě vlákna DNA a vystavuje šablonu šablony, která kóduje RNA, která bude přepisována. Dále se enzymatická RNA polymeráza váže na šablonu vlákna, pohybuje se po něm a syntetizuje řetězce messenger RNA (mRNA), která je komplementární k templátovému řetězci DNA. Každý jednotlivý nukleotid DNA kóduje jeden nukleotid RNA, který má být přidán do řetězce mRNA.

V eukaryotických buňkách bude mRNA obvykle modifikována poté, co se vytvoří. Tento krok v procesu syntézy proteinů zahrnuje přidání víčka na přední stranu, což je obvykle methylovaný guaninový nukleotid a polyadeninový ocas (poly-A ocas) vzadu. MRNA se také spojí, protože enzymy v buňce odstraňují všechny segmenty mRNA, které se přímo nezabývají kódováním cílového proteinu. Tyto segmenty jsou známé jako introny, zatímco segmenty, které se podílejí na kódování proteinu, jsou známé jako exony.

Dalším krokem v procesu syntézy bílkovin je translace, ve které RNA kóduje specifické aminokyseliny. Tento proces je katalyzován mimo jádro ribosomů, malých organel, které jsou vyrobeny z ribozomální RNA (rRNA) a proteinu. Ribosomy se vážou jak na řetězec mRNA, tak na aminokyseliny, které tvoří konečný protein. Každá sada tří mRNA nukleotidů kóduje jednu specifickou aminokyselinu. Ribosomy cestují dolů po řetězci mRNA a přidávají jednu aminokyselinu najednou, dokud nedosáhnou poly-A ocasu a dokončí proteinový překlad.

Někdy proces syntézy proteinů zahrnuje další kroky po vytvoření polypeptidu. Bílkoviny se mohou začít skládat do své nativní struktury nebo nejvíce stabilní trojrozměrné konformace s hydrofobními interakcemi. Vzhledem k tomu, že buňka je vodné prostředí nebo prostředí založené na vodě, je poměrně polární a hydrofobní aminokyseliny se shromáždí, aby se vyhnuly vystavení tomuto prostředí. Toto vnitřní seskupení hydrofobních zbytků dává proteinu vyšší energetickou stabilitu a pomáhá jí složit.

Často se proteiny nemohou samy přehýbat do své vlastní struktury. V tomto případě potřebují pomoc chaperoninu, bílkovinného enzymu, který se váže na nově syntetizovaný polypeptid a skládá ho do správného tvaru. Chaperoniny a další enzymy mohou také opravovat denaturované, nesprávně složené nebo jiné poškozené proteiny.